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更新于 2026-10-20

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* 2016年2月27日:以崇义站重新启用。

* 2020年9月12日:首都圈电铁水仁·盆唐线开通,车站编号由 K262 改为 K270。

:仁荷大学(K269)-崇义(K270)-新浦(K271)

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尽管已经提出了许多不同的天冬氨酰蛋白酶机制,但最广泛接受的是酸碱机制,其原理是涉及水分子在两个高度保守的天冬氨酸残基之间的配位。天冬氨酸通过提取质子来活化水,使水能够对底物易裂键的羰基碳进行亲核攻击,从而产生通过与第二天冬氨酸氢键稳定的四面体氧阴离子中间体。该中间体的重排导致易裂酰胺的质子化,这导致底物肽分裂成两个产物肽。

已知有五个天冬氨酸蛋白酶超家族(氏族),每个都代表相同活性位点和机制的独立进化。每个超家族包含几个具有相似序列的家族。MEROPS分类系统按字母顺序命名这些氏族。

许多真核天冬氨酸内肽酶(MEROPS肽酶家族A1)是用信号肽和前肽合成的。动物胃蛋白酶样内肽酶前肽形成了一个独特的前肽家族,其中包含约30个残基长的保守基序。在胃蛋白酶原A中,成熟胃蛋白酶序列的前11个残基被前肽的残基取代。前肽含有两个螺旋,可阻断活性位点裂隙,特别是胃蛋白酶中保守的天冬氨酸11残基,在胃蛋白酶中,氢键与前肽中的保守Arg残基结合。这种氢键稳定了前肽构象,并且可能负责在酸性条件下触发胃蛋白酶原转化为胃蛋白酶。

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