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虽然大多数的蛋白酶体的底物必须在降解之前被泛素化，但仍然有一些例外的情况，尤其是在蛋白酶体参与蛋白质的翻译后处理过程中。一个主要的例子是蛋白酶体通过将p105蛋白剪切为p50蛋白来激活NF-κB。一些由于存在无结构区域而被推测具有不稳定性的蛋白质也可以通过非泛素依赖的途径被降解。鸟氨酸脱羧酶是最著名的非泛素依赖途径中蛋白酶体的底物。对于关键的细胞周期调控因子，如P53蛋白的非泛素依赖的降解机制已经有报道，虽然p53蛋白也可以通过泛素依赖的途径被降解。此外，在一定的细胞应激条件下，结构不正常、错误折叠或者过度氧化的蛋白质也都会进入非泛素依赖的和非19S颗粒依赖的降解途径。

20S蛋白酶体在真核生物中广泛存在且必不可少。一些原核生物，包括许多古菌和细菌中的放线菌也含有20S蛋白酶体的同源体，即大多数细菌都含有的热休克基因HslV和hslU，这两个基因所编码的蛋白质可以形成双层环状多聚体和ATP酶。一些研究者认为HslV蛋白很可能类似于20S蛋白酶体的祖先。一般来说，HslV蛋白对于细菌不是必要的，且并非所有的细菌都含有这一蛋白，而原生生物同时含有20S蛋白酶体和HslV蛋白系统。

序列分析显示，催化性的β亚基在进化过程中分化得比结构性的α亚基要早。表达20S蛋白酶体的细菌中，其β亚基与古菌以及真核生物的β亚基具有高度的序列相似性，而α亚基的序列相似程度则低得多。细菌中存在20S蛋白酶体可能是基因水平转移的结果，而真核生物中各亚基的分化则应是多次基因重复的结果。

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黄酮合酶（flavone synthase；1.14.11.22）在酶学中在酶学中是一个催化如下化学反应的酶。

黄烷酮 + α-酮戊二酸 + O2 黄酮 + 琥珀酸 + CO2 + H2O

此酶的三种底物分别是黄烷酮、α-酮戊二酸与氧气，而它的四种产物则分别是黄酮、琥珀酸、二氧化碳与水。

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四川大学行政楼，又称明德楼，位于四川省成都市武侯区四川大学望江校区内，总建筑面积为15,000平方米，建于1954年，为时任四川省建设厅建筑设计院总工程师的古平南所设计，原为成都工学院第一教学大楼，后成都工学院并入四川大学，该楼于2000年改做四川大学办公大楼。

2002年12月27日公布为四川省第六批省级文物保护单位。2004年挂牌城市优秀近现代建筑。2013年3月5日列为第七批全国重点文物保护单位。

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